Strukturen av proteinmolekylen studeras i mer än 200år. Det är känt för många proteiner. Vissa av dem syntetiseras (till exempel insulin, RNas). Proteinmolekylens huvudsakliga strukturella och funktionella enhet är aminosyror. Vidare karboxyl- och aminogrupperna och proteiner innehålla andra funktionella grupper, som bestämmer deras egenskaper. Sådana grupper inkluderar placeras i sido molekylen avgreningar protein: karboxigruppen i asparaginsyra eller glutaminsyra, aminogruppen i lysin eller hydroxilysin, guanidingruppen i arginin, imidazolgruppen av histidin, hydroxylgruppen i serin och treonin, en fenolgrupp av tyrosin, sulfhydrylgruppen i cystein, disulfid grupp av cystin, tioeter grupp av metionin, fenylalanin benzelnoe kärna, alifatiska kedjor med andra aminosyror.
Det finns fyra nivåer av strukturell organisation av proteinmolekylen.
Primär struktur av proteinet. Aminosyror i proteinmolekylen sammanfogas genom peptidbindningar, som bildar en primär struktur. Det beror på den kvalitativa sammansättningen av aminosyror, deras antal och sekvensen av anslutningen mellan varandra. Proteins primära struktur bestäms oftast av Senger. Testproteinet behandlas med en lösning av ditrofluorbensen (DNP), vilket resulterar i bildning av dinitrofenylprotein (DNP-protein). Senare hydrolyseras DNP-proteinet, resten av proteinmolekylen och DNP-aminosyran bildas. DNP-aminosyran isoleras från denna blandning och hydrolyseras. Hydrolysprodukterna är aminosyra och dinitrobensen. Resten av proteinmolekylen reagerar med nya delar av DNP tills hela molekylen bryts ner i aminosyror. På grundval av en kvantitativ studie av aminosyror framställs ett schema av den primära strukturen hos ett individuellt protein. Den primära strukturen av proteiner är insulin, myoglobin, hemoglobin, glukagon och många andra).
Med Edman-metoden behandlas proteinet med fenylisotiocyanat. Ibland används proteolytiska enzymer - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidas etc.
Sekundär struktur av proteinet. Amerikanska forskare, med hjälp av röntgenanalys, fann att proteinpolypeptidkedjor ofta existerar i form av alfa-helixer och ibland beta-strukturer.
Alfa-spiraler jämförs med en spiraltrappa,där gradenas funktion utförs av aminosyraresterna. I molekyler av fibrillära proteiner (silkefibroin) är polypeptidkedjorna nästan helt sträckta (beta-struktur) och placerad i form av sfärer stabiliserade av vätebindningar.
Alfa-helixen kan spontant bilda sig isyntetiska polypeptider (dederon, nylon), som har en molekylvikt av 10-20 tusen Da. Vid vissa ställen i proteinmolekylen (insulin, hemoglobin, RNAas) störs den alfa-spiralformiga konfigurationen av peptidkedjan och spiralstrukturer av en annan typ bildas.
Tertiär struktur av proteinet. Spiralsektionerna i polypeptidkedjan i proteinmolekylen är i olika förhållanden, vilka förutbestämmer den tertiära (tredimensionella) strukturen, bildar volymen och formen av proteinmolekylen. Man tror att den tertiära strukturen uppstår automatiskt på grund av interaktionen mellan aminosyraradikaler med lösningsmedelsmolekyler. I det här fallet "dras" hydrofoba radikaler inuti proteinmolekylen, bildar deras torra zoner och hydrofila grupper är orienterade mot lösningsmedlet vilket medför bildning av energetiskt gynnsam bekräftelse av molekylen. Denna process åtföljs av bildandet av intramolekylära bindningar. Den tertiära strukturen hos proteinmolekylen dechifieras för RNAse, hemoglobin, lysozym kycklingägg.
Kvartär struktur av proteinet. Denna typ av struktur av proteinmolekylen uppstår som en följd av föreningen av flera subenheter i en enda komplex molekyl. Varje underenhet har en primär, sekundär och tertiär struktur.
</ p>
